دانلود ترجمه مقاله ترانسفرازهای نوکلئوتیدل انتهایی (TENTs) در متابولیسم RNA
عنوان فارسی |
ترانسفرازهای نوکلئوتیدل انتهایی (TENTs) در متابولیسم RNA پستانداران |
عنوان انگلیسی |
Terminal nucleotidyl transferases (TENTs) in mammalian RNA metabolism |
کلمات کلیدی : |
  TENT؛ پلی آدنیلاسیون غیرمتعارف؛ یوریدیلاسیون RNA؛ TUTase؛ پایداری RNA؛ متابولیسم RNA |
درسهای مرتبط | پزشکی؛ ژنتیک |
تعداد صفحات مقاله انگلیسی : 16 | نشریه : NCBI |
سال انتشار : 2018 | تعداد رفرنس مقاله : 214 |
فرمت مقاله انگلیسی : PDF | نوع مقاله : ISI |
پاورپوینت :
ندارد سفارش پاورپوینت این مقاله |
وضعیت ترجمه مقاله : انجام شده و با خرید بسته می توانید فایل ترجمه را دانلود کنید |
1. مقدمه 2. ncPAPs و آدنیلاسیون 3. TUTases و یوریدیلاسیون 4. نتیجه گیری
مقدمه: مسیرهای بیان ژن یوکاریوتی بسیار پیچیده بوده و در سطوح متعدد تنظیم می شوند. اساسا همه ی RNAs در انتهای 30 آن ها پردازش شده و اکثر mRNAs کد گذاری و همچنین برخی RNAs غیر کدگذاری (ncRNAs) در هسته توسط پلی مراز پلی (A) متعارف در انتهای فرایند رونویسی، پلی آدنیله می شوند. در سال های اخیر، 11 ترانسفراز نوکلئوتیدیل انتهایی (TENTs) کشف شده اند (شکل 1) (3-1). TENTs حاوی یک بخش کاتالیزوری ویژه بوده که توسط InterPro به عنوان یک دمین ترانسفراز نوکلئوتیدیل متعلق به زیرخانواده DNA پلیمراز b بوده که می تواند افزودن نوکلئوتیدهای غیرالگو به RNA با انتهای 30 را کاتالیر کند (1، 4، 5). براساس اولویت سوبسترای آن ها نسبت به آدنوزین مونوفسفات (AMP) با یوردین مونوفسفات (UMP)، TENTs انسان به پلی (A) پلیمرازهای غیرمتعارف و یوریدیل ترانسفرازهای انتهایی تقسیم می شوند، در حالی که گروه های آنالیز پلی ژنتیک آن ها در چندین خانواده قرار می گیرند (4، 5). TENTs یک مکانیزم کاتالیزور یون دو فلزی رایج را دارا بوده که شامل مجموعه سه گانه ای از دنباله های آسپارات در موتیف مارپیچ کاتالیزوری خود می باشد (10-6). TENTs محدود به هسته نیست و دارای نقش های نظارتی خاصی در سیتوپلاسم و میتوکندری نیز می باشد. در واقع، عملکرد آن ها بسیار متنوع بوده و در محدوده ی بلوغ و تجزیه ی RNA تا فعال سازی mRNAs دآدنیله خفته می باشد. کشف تاثیر TENTs بر تنظیم بیان ژن یکی از حوزه های پژوهشی بوده که به سرعت در حال رشد است. اخیرا، اصطلاحات TENTs انسان و ارتولوگ های آن ها در سراسر مهره داران به روز شده و در شکل 1 ارائه شده که این اصطلاحات در سراسر این مقاله مورد استفاده قرار می گیرند.
Introduction: Eukaryotic gene expression pathways are very complex and regulated at multiple levels. Essentially all RNAs are processed at their 30 ends and most coding mRNAs, as well as some non-coding RNAs (ncRNAs), are polyadenylated in the nucleus by canonical poly(A) polymerases at the end of transcription. In recent years, 11 TErminal Nucleotidyl Transferases (TENTs) have been discovered (figure 1) [1–3]. TENTs contain a particular catalytic fold that is defined by InterPro as a nucleotidyl transferase domain (IPR005835 or PF00483) belonging to the DNA polymerase b (Pol b) superfamily that could catalyse non-templated nucleotide additions to RNA 30 ends [1,4,5]. Based on their substrate preference towards adenosine monophosphate (AMP) or uridine monophosphate (UMP) incorporation, human TENTs are divided into non-canonical poly(A) polymerases (ncPAPs) and terminal uridyl transferases (TUTases), while phylogenetic analysis groups them into seven families [4,5]. TENTs share a common two-metal ion catalytic mechanism involving a highly conserved triad of aspartate residues in their catalytic helix-turn motif [6–10]. TENTs are not restricted to the nucleus and have specific regulatory roles also in the cytoplasm and mitochondria. Indeed, their functions are quite diverse and range from RNA maturation and decay to activation of translationally dormant deadenylated mRNAs. The exploration of TENTs’ impact on the regulation of gene expression has become a rapidly growing field of research. Recently, the nomenclature of human TENTs and their orthologues across vertebrates has been updated and is presented in figure 1 and used throughout the paper. In this review, we discuss the current state of knowledge regarding mammalian TENTs.
بخشی از ترجمه مقاله (صفحه 3 فایل ورد ترجمه)
محتوی بسته دانلودی:
PDF مقاله انگلیسی ورد (WORD) ترجمه مقاله به صورت کاملا مرتب (ترجمه شکل ها و جداول به صورت کاملا مرتب)
دیدگاهها
هیچ دیدگاهی برای این محصول نوشته نشده است.