هادی رجبی

Owing to fundamental differences as compared to other bacteria, the Mollicutes constitute a class of their own. The class is divided into 14 genera within four orders based on morphological and physiological criteria and on the size of the genome: Acholeplasmatales, Anaeroplasmatales, Entomoplasmatales, Mycoplasmatales (Fig. 22.1). Previously, the order Thermoplasma was assigned to this class on the basis of their lack of a cell wall. However, the members of this order are phylogenetically clearly separated from the other Mollicutes and are assigned to the kingdom Archeae. In 2007, more than 200 species within the class Mollicutes were recognized. The genus Mycoplasma contains the largest number of recognized species (>120); some of the best-studied species are further subdivided into a multitude of strains (2,7). The mollicutes that have already been characterized and taxonomically defined constitute only a part, apparently a minor one, of the mollicutes living in nature. With the advent of new microbiological and molecular biological methods in the field of mycoplasma taxonomy, it is likely that many more species will be detected.

طبقه بندی مايکوپلاسما:
به دلیل تفاوت های اساسی در مقایسه با سایر باکتری ها، Mollicutes یک طبقه از خود را تشکیل می دهند. طبق معیارهای ریخت شناسی و فیزیولوژیکی و بر اساس اندازه ژنوم، این کلاس به 14 جنس تقسیم می شود: Acholeplasmatales، Anaeroplasmatales، Entomoplasmatales، Mycoplasmatales (شکل 22.1). قبلا، راسته Thermoplasma به این کلاس بر اساس عدم وجود دیواره سلولی اختصاص داده شده بود. با این حال، اعضای این راسته به صورت فیلوژنی و به طور واضح از Mollicutes جدا شده اند و به فرمانرو Archeae اختصاص داده شده است. در سال 2007، بیش از 200 گونه در رده Mollicutes شناسایی شد. جنس مايکوپلاسما شامل بيشترين تعداد گونه شناخته شده (> 120) است. بعضی از گونه های مورد مطالعه بیشتر به چند دسته تقسیم می شوند. Mollicutes که قبلا مشخص شده و به طور طبقه بندی شده، تنها جزء، ظاهرا تعداد کمی از، mollicutes در طبیعت زندگی می کنند. با ظهور روش های جدید بیولوژیکی و میکروبیولوژیکی در زمینه تاکومومي مايکوپلاسما، احتمال دارد که تعداد زيادي از گونه ها شناسايي شوند.

classification of the family of human small heat shock proteins (the so-called HSPB) is presented, and the structure and properties of three members of this family are analyzed in detail. Ubiquitously expressed HSPB1 (HSP27) is involved in the control of protein folding and, when mutated, plays a significant role in the development of certain neurodegenerative disorders. HSPB1 directly or indirectly participates in the regulation of apoptosis, protects the cell against oxidative stress, and is involved in the regulation of the cytoskeleton. HSPB6 (HSP20) also possesses chaperone-like activity, is involved in regulation of smooth muscle contraction, has pronounced cardioprotective activity, and seems to participate in insulin-dependent regulation of muscle metabolism. HSPB8 (HSP22) prevents accumulation of aggregated proteins in the cell and participates in the regulation of proteolysis of unfolded proteins. HSPB8 also seems to be directly or indirectly involved in regulation of apoptosis and carcinogenesis, contributes to cardiac cell hypertrophy and survival and, when mutated, might be involved in development of neurodegenerative diseases. All small heat shock proteins play important “housekeeping” roles and regulate many vital processes; therefore, they are considered as attractive therapeutic targets.

طبقه بندی مدرن خانواده پروتئین شوک حرارتی کوچک انسان (به اصطلاح HSPB )ارائه شده ، و ساختار و خواص سه عضو این خانواده با جزئیات تجزیه و تحلیل شده است. HSPB1 (HSP27) که به طور کامل ارئه شده است, در کنترل فولدینگ پروتئین دخیل است و زمانی که جهش میابد، نقش مهمی در ظهور برخی اختلالات عصبی خاص ایفا می کند. HSPB1 به طور مستقیم یا غیرمستقیم در تنظیم آپوپتوز مشارکت کرده و سلول را در برابر استرس اکسیداتیو محافظت می کند و در تنظیم سلول های بنیادی دخیل است. HSPB6 (HSP20) همچنین دارای فعالیت چاپرنی است، در تنظیم انقباض ماهیچه ی صاف دخالت دارد، فعالیت قلبی را محافظت کرده و به نظر می رسد در تنظیم متابولیسم عضلات که وابسته به انسولین است شرکت کند. HSPB8 (HSP22) از انباشته شدن پروتئین های تجمع یافته در سلول جلوگیری کرده و در تنظیم پروتئولیز پروتئین های فولد نشده شرکت می کند. HSPB8 همچنین به نظر می رسد که به طور مستقیم یا غیر مستقیم در تنظیم آپوپتوز و سرطان زایی دخیل است، موجب افزایش هیپرتروفی سلول قلبی و بقاء می شود و در هنگام جهش ممکن است منجر به ایجاد بیماری های عصبی شود. تمام پروتئین های شوک حرارت کوچک نقش مهمی در " housekeeping " دارند و بسیاری از فرآیندهای حیاتی را تنظیم می کنند؛ بنابراین، به عنوان اهداف درمانی مورد توجه قرار می گیرند.

C. Posttranslational Modifications of HSPB1 HSPB1 undergoes different types of posttranslational modifications. For instance, HSPB1 is the main methylglyoxal (MGO) modified protein in mesanglial kidney cells (243), in endothelial cells under conditions of hyperglycemia (282), in brunescent cataract lenses (242), and in different cancer cells that are characterized by high level of glycolysis (275, 325). Modification of Arg188 by methylglyoxal leads to the formation of argininopyrimidine, which is accompanied by a change in the oligomeric state of HSPB1 (275) and increase of its chaperone-like activity, as measured in vitro (235). Modification by methylglyoxal reduces the in vitro interaction of HSPB1 with cytochrome c (243); however, at the same time, this modification increases the antiapoptotic activity of HSPB1 (242, 275, 325) by a mechanism that is not completely understood.

HSPB1 تحت انواع تغییرات پس از ترجمه قرار می گیرد. به عنوان مثال، HSPB1 پروتئین تغییر یافته اصلی methylglyoxal (MGO) در سلول های mesanglial کلیه ، در سلول های اندوتلیال تحت شرایط هیپرگلیسمی، در آب آب مروارید brunescent و در سلول های سرطانی مختلف می باشد که با سطح بالایی از گلیکولیز مشخص می شوند. تغییرات Arg188 توسط methylglyoxal منجر به تشکیل argininopyrimidine می شود، که با تغییر در حالت اولیگومریک HSPB1 و افزایش فعالیت چاپرنی آن، به عنوان اندازه گیری در in vitro همراه است. تغییرات توسط methylglyoxal باعث کاهش واکنش HSPB1 با سیتوکروم c در محیط in vitro می شود با این حال، در همان زمان، این تغییرات باعث افزایش فعالیت ضدآپوپتوزی HSPB1 توسط مکانیسمی می شود اطلاعات کاملی آن در اختیار نمی باشد.